栖凤枝

杀进程很容易，随便找个工具都行,比如IceSword。关键是找到这个进程的启动方式，不然下次重启它又出来了。
其实用Windows自带的工具就能杀大部分进程：
c:\>ntsd -c q -p PID
只有System、SMSS.EXE和CSRSS.EXE不能杀。前两个是纯内核态的，最后那个是Win32子系统，ntsd本身需要它。
ntsd从2000开始就是系统自带的用户态调试工具。被调试器附着(attach)的进程会随调试器一起退出，所以可以用来在命令行下终止进程。使用ntsd自动就获得了debug权限，从而能杀掉大部分的进程。
ntsd会新开一个调试窗口，本来在纯命令行下无法控制，但如果只是简单的命令，比如退出(q)，用-c参数从命令行传递就行了。
Ntsd按照惯例也向软件开发人员提供。只有系统开发人员使用此命令。有关详细信息，请参阅 NTSD 中所附的帮助文件。

用法
在cmd窗口中输入：
ntsd -c q -p pid  (pid 为进程标识号，在任务管理器中可以调出这一属性列)
或
ntsd -c q -pn ***.exe (***.exe 为进程名,exe不能省)

PID查看：任务管理器->进程选项卡->查看->选择列->勾上"PID（进程标识符）" 

转贴于 『中国X黑客小组』
http://www.cnxhacker.com/Article/show/726.html

rundll32.exe是系统的一个核心文件，与许多文件的关联有关系。同时它也是多种病毒感染的目标之一，由于错误删除（例如杀毒软件）可能导致系统 提示：找不rundll32.exe文件。这样会导致大部分文件打开时提示需要指定打开方式，同时，控制台也无法打开，不能进入控制面板。

下面是微软官方提供的解决办法：

1. 将 Windows XP 光碟片放入光碟机中。
2. 按一下 [开始]，然后按一下 [执行]。
3. 在 [开启] 方块中输入 expandX:\i386\rundll32.ex_ c:\windows\rundll32.exe，其中 X 是您光碟机的代号。
4. 重新启动电脑。

如果没有系统盘，可以用一下方法恢复：

新建文本文件，键入一下代码：

Windows Registry Editor Version 5.00

[HKEY_CLASSES_ROOT\exefile\shell\open\command]
@="\"%1\" %*"

另存为－文件格式－选择－所有文件，文件名：11.reg（windows注册表文件），双击文件。

这个时候会出现提示，是否写入注册表，点击ok即可。

如果在运行中键入regedit或者找到c://windows/regeidt.exe直接运行，都可能报错说无法找到rundll32.exe,因为exe文件的关联是与rundll32相关的，但是仍然可以通过reg文件导入注册表键值。

去别的机器上拷一个这个文件,这个文件非常非常重要

9:08 |

Acidic amino acids are polar and negatively charged at physiological pH. Both acidic amino acids have a second carboxyl group.

Amides are polar and uncharged, and not ionizable. All are very hydrophilic.

Aliphatic R groups are nonpolar and hydrophobic. Hydrophobicity increases with increasing number of C atoms in the hydrocarbon chain. Although these amino acids prefer to remain inside protein molecules, alanine and glycine are ambivalent, meaning that they can be inside or outside the protein molecule. Glycine has such a small side chain that it does not have much effect on the hydrophobic interactions.

Aromatic amino acids are relatively nonpolar. To different degrees, all aromatic amino acids absorb ultraviolet light. Tyrosine and tryptophan absorb more than do phenylalanine; tryptophan is responsible for most of the absorbance of ultraviolet light (ca. 280 nm) by proteins. Tyrosine is the only one of the aromatic amino acids with an ionizable side chain. Tyrosine is one of three hydroxyl containing amino acids.

Proline is the only cyclic amino acid. It is nonpolar and shares many properties with the aliphatic group.


Basic amino acids  are polar and positively charged at pH values below their pKa's, and are very hydrophilic. Even though the basic amino acids are almost always in contact with the solvent, the side chain of lysine has a marked hydrocarbon character, so it is often found NEAR the surface, with the amino group of the side chain in contact with solvent. Note that in the drawing, histidine is shown in the protonated form, while at pH 7.0, the imidazole would exist predominantly in the neutral form.

Proline is one of the ambivalent amino acids, meaning that it can be inside or outside of a protein molecule. Due to its unique structure, proline occurs in proteins frequently in turns or bends, which are often on the surface. The structure shown is of the amino acid in the ionization state that predominates at pH 7.0.

Hydroxyl amino acids are polar, uncharged at physiological pH, and hydrophilic. The phenolic hydroxyl ionizes with a pKa of 10 to yield the phenolate anion. The hydroxyl groups of serine and threonine are so high that they are generally regarded as nonionizing.

The sulfur-containing amino acids (cysteine and methionine) are generally considered to be nonpolar and hydrophobic. In fact, methionine is one of the most hydrophobic amino acids and is almost always found on the interior of proteins. Cysteine on the other hand does ionize to yield the thiolate anion. Even so, it is uncommon to find cysteine on the surface of a protein. There are several reasons. First, sulfur has a low propensity to hydrogen bond, unlike oxygen. A consequence of this fact is that H2S is a gas under conditions that H2O is a liquid. Second, the thiol group of cysteine can react with other thiol groups in an oxidation reaction that yields a disulfide bond. Perhaps as a consequence, cysteine residues are most frequently buried inside proteins.

我一直在试用一个国外的邮箱，觉得太好了，这里给大家推荐一下，其中有我精心收集的各种资源，主要是软件，拿出来和大家共享。
邮箱的网站是ｉｎｂｏｘ．ｃｏｍ，是美国的一个网站，给美、英、加提供的空间是５GB，而给其他国家和地区提供的空间是２GB。不管这是不是歧视，我们都要抗议！
怎么抗议呢？呵呵，我通过美国的代理服务器，申请了一下，就得到了５GB的空间。大家感兴趣，可以用下面的链接，就已经是美国的IP了：
http://www.phproxy.us/index.php?q=d3d3LmluYm94LmNvbQ--&hl=1111101001
至于怎么注册，大家应该还是能看得懂英文的，我不多说了。注册成功后，再次登陆就不需要用代理服务器了。看看是不是还是５GB的空间？

这个邮箱的功能很全，除了常规的ｍａｉｌ，还有ｃａｎｌｅｎｄｅｒ（日历、事件提醒）、ｎｏｔｅ（记事本）和ｓｔｏｒａｇｅ（网盘），其中记事本类似于网易的网络记事本，网盘相当于网易网盘。不过，比网易突出的时，不需要邀请朋友注册，只要注册成功邮箱，网盘自动开通，而且是使用邮箱的空间，也就是说，最大可以达到５ＧＢ，骇人听闻吧？！如果使用网站提供的上传工具，单个文件限制大小是５０MB。如果通过ｗｅｂ界面上传，可能就有５MB。

我申请了一个邮箱，用来和大家共享资源：
用户名　ｃｏｍｐｕｔａｔｉｏｎ
密码　ｃｏｍｐｕｔａｔｉｏｎ@sy

其中放了一些专业的软件，主要包括计算、分子可视化、专利下载工具等。当然，本人是守法良民、犯歹的不吃，这些软件都是免费的（或者对学术用户免费的）或者试用的，大家也可以在自己申请、下载得到，放在这里，只是方便试用。
如果朋友们觉得有申明可以共享的，不妨传上来，一起学习！
也希望我们能通过更多的方式，来共享更多的资源，得到更大的提高！